ФормирањеНауката

Биохемија ензими. Структура, својства и функции

Ќелијата на секој жив организам, милиони хемиски реакции се одржи. Секој од нив е важно, па затоа е важно да се задржи брзината на биолошките процеси на високо ниво. Речиси секоја реакција е катализирана од страна на неговиот ензим. Кои се ензими? Која е нивната улога во кафез?

Ензими. дефиниција

Терминот "ензим" е изведен од латински fermentum - квасецот. Тие, исто така може да се нарече ензими од грчки en zyme - "во скокови и границите."

Ензими - биолошки активни супстанции, па било каква реакција се случуваат во клетка, не може да се направи без нив. Овие соединенија дејствуваат како катализатори. Според тоа, секое ензим има две главни карактеристики:

1) Ензим забрзува биохемиски реакции, но тоа не се конзумира.

2) Вредноста на константата на рамнотежа не се менува, но само го забрзува за остварување на оваа вредност.

Ензими се забрза биохемиски реакции во илјади, а во некои случаи, еден милион пати. Ова значи дека во отсуство на систем на ензимот сите интрацелуларен процеси практично престана, и самата клетка умре. Затоа, улогата на ензими како активни состојки е висока.

А сорта на ензими го прави возможно да се прошири регулира клеточниот метаболизам. Во секој каскада од реакции кои учествуваат многу различни класи на ензими. Биолошки катализатори имаат висока селективност преку одредена структура на молекулата. Т. Да. Во повеќето случаи ензими се протеини во природата, тие се во високото или кватернерни структура. Причината е повторно на специфичноста на молекулата.

На функција на ензими во клетката

Главната задача на ензимот - забрзување соодветната реакција. Секое каскада процеси, од распаѓање на водород пероксид, а завршува гликолиза, бара присуство на биолошки катализатори.

Правилно функционирање на ензимите се постигне висока специфичност на одредена подлога. Ова значи дека катализатор може само да се забрза одредена реакција и не повеќе, дури и многу слични. Според степенот на специфичноста на ензим, следниве групи:

1) ензими со апсолутна специфичност кога катализирана од само една единствена реакција. На пример, колагеназа digests на колаген и малтаза го раскинува малтоза.

2) ензими со релативна специфичност. Ова ги вклучува супстанции кои може да катализира одредена класа на реакции, на пример, хидролитската расцеп.

biocatalyst работа започнува со поврзување на својата активна сајт на подлогата. Во исто време се зборува за комплементарни интеракција сличен на брава и клуч. Ова се однесува на целосна натпревар со подлогата формира активни центар, што го прави возможно да се забрза реакцијата.

Следниот чекор се состои во текот на реакцијата. Нејзината брзина се зголемува од дејството на ензимот комплекс. На крајот, ќе го добиеме ензим, кој е поврзан со производи на хемиската реакција.

Завршна фаза - да се отстрани реакција производи од ензимот, по што активниот центар повторно станува бесплатна за уште една операција.

Шематски, работата на ензимот во секоја фаза може да се запише како:

1) S + Е -> SE

2) SE -> СП

3) SP -> S + P, каде што S - е супстрат, Е - ензимот, и P - производ.

класификација на ензими

Во човечкото тело, можете да најдете голем број на ензими. Сите знаење за нивните функции и работа беа систематизирани, и како резултат на тоа беше заедничка класификација, преку кој можете лесно може да се утврди што е особено катализатор. Еве шест основни класи на ензими, како и некои примери на подгрупи.

  1. Оксидоредуктаза.

Ензими од оваа класа се катализира редокс реакции. Вкупно обнови 17 под-групи. Оксидоредуктази обично се не-протеински дел се предвидени витамин или хем.

Меѓу оксидоредуктази често се наоѓаат следните подгрупи:

а) дехидрогеназа. Биохемија-дехидрогеназа ензим е пресекување на атоми на водород и го пренесува на друг супстрат. Оваа подгрупа е најчест во реакциите на дишење, фотосинтеза. Како дел од дехидрогеназа е секогаш присутна во форма на коензим NAD / NADH или flavoproteins FAD / FMN. Често има метални јони. Примерите вклучуваат ензими, како што tsitohromreduktazy, пируват дехидрогеназа, isocitrate дехидрогеназа, а исто така и многу ензими на црниот дроб (лактат дехидрогеназа, глумат дехидрогеназа, и така натаму. Д).

б) оксидази. Голем број на ензими катализира додавање на кислород на водород, при што производите на реакција може да биде вода или хидроген пероксид (H 2 0, H 2 0: 2). Примери на ензимите цитохром оксидаза, тирозиназа.

в) пероксидаза и каталаза - ензими кои го катализираат распаѓање H 2 O 2 до вода и кислород.

g) оксигеназните. Овие биокатализатори забрза кислород прилог на подлогата. Dofamingidroksilaza - еден од примерите на таквите ензими.

2. трансверазите.

Целна ензими на оваа група е трансфер на радикали од супстанцата на донаторот супстанција на примачот.

а) метилтрансфераза. На DNA метилтрансфераза - клуч ензими кои го контролира процесот на репликација на ДНК. Метилација нуклеотиди игра голема улога во регулирањето на работата на нуклеинска киселина.

б) ацилтрансфераза. Ензими на оваа подгрупа се пренесуваат од една молекула на друг ацил група. Примери acyltransferases: лецитин-холестерол ацилтрансфераза (носи функционална група со масна киселина на холестерол), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (ацил група е префрлен во lysophosphatidylcholine).

в) аминотрансфераза - ензими кои се вклучени во конверзија на амино киселини. Примери од ензими аланин аминотрансфераза кој катализира синтезата на аланин од пируват и глутамат со префрлање на амино група.

g) фосфотрансфераза. Ензими катализира додавањето на овој под-група од групата на фосфат. Друго име фосфотрансфераза киназа, е почеста. Примерите вклучуваат ензими, како што хексокиназа и аспартат, кои се прикачени на остатоци хексоза фосфат (главно гликоза), и аспартамска киселина , соодветно.

3. хидролаза - класа на ензими кои го катализираат расцепувањето на обврзници во молекулата, проследено со додавање на вода. Супстанции кои припаѓаат на оваа група - главниот дигестивни ензими.

а) esterases - се скрши обврзници на естер. Пример - липази кои се прекине масти.

б) гликозидази. Биохемија ензими на оваа серија лежи во уништување на гликозид обврзници на полимери (олигосахариди и полисахариди). Примери: амилаза, сахароза, малтаза.

в) пептидаз - ензими кои го катализираат дефект на протеини за да се амино киселини. Пептидаз поврзани со ензими, како што пепсин, трипсин, химотрипсин, karboiksipeptidaza.

g) Amidases - соединува амидни врски. Примери: .. аргиназа, уреаза, глутаминаза итн Многу амидаза ензими се наоѓаат во орнитин циклус.

4. Lyases - ензими за функции слични на хидролаза, меѓутоа во расцепувањето на обврзници во молекули не потрошена вода. Ензими од оваа класа секогаш имаат дел од не-протеински дел, на пример, во форма на витамини Б1 и Б6.

а) декарбоксилаза. Овие ензими дејствуваат на обврзници на C-C. Примери се глутаминска киселина декарбоксилаза или пируват декарбоксилаза.

б) hydratase и дехидратазниот - ензими кои го катализираат расцепувањето на C-O обврзници.

в) амидин-lyases - уништување C-N врска. Пример: argininsuktsinatliaza.

g) R-O лиаза. Такви ензими обично се расцепат, фосфатна група од супстрат материјал. ПРИМЕР: adenylyl циклаза.

Биохемија на ензими врз основа на нивната структура

Способноста на секој ензим се утврдува од страна на поединецот, само својствени неговата структура. Секое ензим - првенствено е протеин, и неговата структура и степенот на виткање играат клучна улога во одредувањето на својата функција.

Секој biocatalyst се карактеризира со присуство на активната центар, кој, од своја страна, е поделена на неколку различни функционални области:

1) каталитичка центар - посебен регион на протеин, во кои ензимот придржување на подлогата. Во зависност од структура на протеински молекул каталитички центар може да имаат различни форми, кои треба да одговараат на подлогата како и брава и клуч. Таква комплексна структура објаснува зошто ензимот протеин е во терциерни или кватернерни државата.

2) адсорпција Центар - служи како "носител". Еве, прво на сите комуникација се одвива помеѓу молекулите на ензимите и молекулата на подлогата. Сепак, врската што ја формира адсорпција центар, многу слаба, а со тоа и каталитички реакција е реверзибилна во оваа фаза.

3) Алостерични центри може да се наоѓа во активниот центар, и низ целата површина на ензимот. Нивната функција - регулирање на ензимот. Регулатива се одвива преку молекули инхибитори и активатори молекули.

протеини активатор врзување на молекулот на ензим, забрзување на неговото функционирање. Инхибитори, напротив, ја инхибираат каталитичката активност, и ова може да се случи на два начини: или молекула се врзува за Алостерични центар регион на активниот центар на ензимот (конкурентни инхибиција) или е прикачен на друг регион на протеин (неконкурентни инхибиција). Компетитивна инхибиција се смета за поефективна. По тој начин затворен простор за супстрат се врзува за ензимот, и овој процес е можно само во случај на практично заврши случајно на молекул што инхибиторот и да формираат активен центар.

Ензим често не се состои од амино киселини, но исто така и на други органски и неоргански материи. Соодветно на тоа, изолирани apoenzyme - протеински дел коензим - органска средина и кофактор - неоргански дел. Коензимот може да биде претставена ulgevodami, масти, нуклеински киселини, витамини. За возврат, ко-фактор - често е поддршка на метални јони. Ензимската активност е определено од нејзините структура: дополнителни супстанции вклучени во составот, да ја смени каталитички својства. Различни видови на ензими - е резултат на комбинација на сите овие фактори се формира комплекс.

Регулирање на работата на ензимите

Ензими како биолошки активна супстанција не е секогаш неопходно за телото. Биохемија на ензими е дека тие може во случај на прекумерна катализа штета живи клетки. Да се спречат штетните ефекти на ензими потребни на телото некако да ја регулираат нивната работа.

Т.. Ензими се протеини во природа, тие лесно се уништуваат на високи температури. денатурација процес е реверзибилен, но тоа може значително да влијае на супстанцијата.

pH вредност, исто така, игра важна улога во регулација. Максимална ензимската активност е генерално се почитуваат во неутрална pH (7,0-7,2). Исто така има и ензими кои работат само под кисели услови или само во алкална. Така, во мобилниот лизозомите одржува ниска pH вредност, на која максимално активност на хидролитската ензими. Во случај на случаен контакт со цитоплазмата, каде што на животната средина е поблиску до неутрален, нивната активност ќе се намали. Таквата заштита од "samopoedaniya" се базира на карактеристиките на хидролаза.

Вреди да се спомне за важноста на коензим и кофактор во составот на ензими. Присуството на витамини или метални јони значително да влијае на функционирањето на одредени ензими.

Номенклатура на ензими

Сите ензими на телото се нарекува според нивната припадност на било која од класите, како и на подлогата со која тие реагираат. Понекогаш систематска номенклатура користи не една, туку две од подлогата во насловот.

Примери на имињата на некои ензими:

  1. Ензимите на црниот дроб: лактат degidrogen аза-глутамат-аза-degidrogen.
  2. Целосни систематски име на ензимот: лактат + NAD-аза -oksidoredukt.

Зачувани и тривијални имиња, кои не се придржуваат до правилата на номенклатура. Примери се дигестивни ензими: трипсин, химотрипсин, пепсин.

Процесот на синтеза на ензими

Функциите на ензими се утврди дури и на генетско ниво. Од молекула е во голема мера -. На протеини, а неговата синтеза е иста како и на процесите на транскрипција и превод.

Синтеза ензими се јавува како што следува. Првично, ДНК прочитате информации за саканата ензим за да се формира mRNA. РНК кодира сите амино киселини кои што се дел од ензим. Регулирање на ензими може да се појави и на ниво на ДНК, ако производот на реакцијата катализирана доволно генската транскрипција постојки и напротив, ако има потреба во производот, таа го активира процесот на транскрипција.

Откако mRNA беше издаден во цитоплазмата, во следната фаза - емитување. На рибозомите ендоплазматичниот ретикулум синтетизира примарен ланец составен од амино киселини поврзани со пептидни врски. Сепак, молекула протеини во примарната структура се уште не може да се изврши неговата ензимска функција.

ензимската активност е зависна од протеини структури. Исто EPS протеини се јавува извртување, на тој начин формирајќи првото средно, а потоа високото структура. Синтезата на одредени ензими е запрен во оваа фаза, но за подобрување на катализатор активност често е потребно приврзаност и кофактор коензим.

Во одредени области на ендоплазматичниот ретикулум доаѓа прикачена органски компоненти на ензимот: шеќери, нуклеински киселини, масти и витамини. Некои ензими што не може да работи без присуство на коензим.

Кофактор игра клучна улога во формирањето на кватернерни структура на протеинот. Некои од функциите на ензими кои се достапни само кога организацијата на протеини домен. Затоа е многу важно за нивното присуство кватернерни структура во која поврзување на врската помеѓу повеќе протеини глобули е метален јон.

Повеќе форми на ензими

Постојат ситуации кога тоа е потребно присуство на неколку ензими кои го катализираат иста реакција, но се разликуваат едни од други во некои аспекти. На пример, ензим може да работи на 20 степени, но во 0 степени, тој нема да биде во можност да ги извршува своите функции. Што да направите во таква ситуација, живото тело на ниски температури?

Овој проблем лесно се решаваат со присуството на неколку ензими кои го катализираат иста реакција, но во различни услови за работа. Постојат два вида на повеќе форми на ензими:

  1. Изоензими. Таквите протеини се кодирани од страна на различни гени, тие се составени од различни амино киселини, но ја катализира иста реакција.
  2. Точно повеќе форми. Овие протеини се транскрибирани од истиот ген, но се случува на рибозомите на промена пептиди. На излез произведени неколку форми на истиот ензим.

Како резултат на тоа, повеќе форми на првиот тип е формирана на генетичко ниво, кога вториот - на пост-транслациона.

Значење ензими

Употребата на ензими во медицината се сведува на прашањето на нови лекови, како дел од кои обвивка, кои веќе се во право количини. Научниците се уште не најде начин за стимулирање на синтезата на исчезнатите ензими во телото, но сега е широко дистрибуирани лекови кои може да се направи за време на недостаток.

Различни ензими во клетката катализираат голем број на реакции поврзани со одржување на витална активност. Еден од таквите ендомеи се претставници на нуклеазната група: ендонуклеаза и егзонуклеаза. Нивната работа е да се одржи константно ниво на нуклеински киселини во клетката, да се отстрани оштетената ДНК и РНК.

Не заборавајте за феноменот на згрутчување на крвта. Како ефикасна мерка на заштита, овој процес е контролиран од голем број на ензими. Главната е тромбин, кој пренесува неактивен протеински фибриноген во активен фибрин. Нејзините нишки создаваат еден вид мрежа што ги заглавува местото на оштетување на садот, со што се спречува прекумерната загуба на крв.

Ензимите се користат во производство на вино, подготовка, добивање на многу ферментирани млечни производи. Квасецот може да се употреби за производство на алкохол од гликоза, но изводот од нив е доволен за успешен тек на овој процес.

Интересни факти за кои не сте знаеле

- Сите ензими на телото имаат огромна маса - од 5000 до 1.000.000 Да. Ова се должи на присуството на протеини во молекулата. За споредба: молекуларната тежина на гликозата е 180 Da, а содржината на јаглероден диоксид е само 44 Da.

- До денес, откриени се повеќе од 2.000 ензими кои се пронајдени во клетките на различни организми. Сепак, повеќето од овие супстанции сè уште не се целосно разбрани.

- Активноста на ензимите се користи за добивање на ефективни прашоци за детергент. Еве, ензимите ја извршуваат истата улога како во телото: тие уништуваат органски супстанции, и овој имот помага во борбата против дамките. Се препорачува да се користи сличен детергент на температура не повисока од 50 степени, инаку може да се случи процесот на денатурација.

- Според статистичките податоци, 20% од луѓето од целиот свет страдаат од недостаток на било кој од ензимите.

- Тие знаат за својствата на ензимите многу долго, но само во 1897 година луѓето сфатија дека за ферментирање на шеќер во алкохол, не можете да го користите самиот квасец, туку екстракт од нивните клетки.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 mk.unansea.com. Theme powered by WordPress.